Calculateur de cinétique de Michaelis-Menten
Rédigé par Thierno Sadou Diallo, formule vérifiée selon notre méthodologie • Mis à jour le 24/08/2026
L'équation de Michaelis-Menten donne la vitesse d'une réaction enzymatique : v = (Vmax × [S]) / (Km + [S]). Quand la concentration de substrat [S] est égale à la constante de Michaelis Km, la vitesse vaut exactement la moitié de la vitesse maximale (v = Vmax/2), par définition même de Km.
Explication
L'équation de Michaelis-Menten, publiée en 1913, décrit comment la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme évolue avec la concentration de son substrat. Elle repose sur deux paramètres qui caractérisent chaque couple enzyme-substrat : Vmax, la vitesse maximale atteinte lorsque l'enzyme est totalement saturée en substrat (tous les sites actifs occupés en permanence), et Km (constante de Michaelis), qui mesure l'affinité de l'enzyme pour son substrat — plus Km est faible, plus l'enzyme atteint la moitié de sa vitesse maximale à une faible concentration de substrat, donc plus son affinité est élevée. La courbe résultante traverse trois régimes caractéristiques : à faible concentration de substrat ([S] << Km), la vitesse croît presque proportionnellement à [S] (cinétique de premier ordre) ; à forte concentration ([S] >> Km), la vitesse plafonne près de Vmax quel que soit l'ajout de substrat supplémentaire (cinétique d'ordre zéro, l'enzyme est le facteur limitant) ; et au point [S] = Km, la vitesse vaut exactement Vmax/2, ce qui donne une méthode graphique directe pour lire Km sur une courbe expérimentale. Cette cinétique diffère fondamentalement d'une simple proportionnalité comme celle utilisée dans le calculateur de constante de vitesse d'Arrhenius, où la vitesse dépend de la température plutôt que d'une saturation du catalyseur par le substrat. En pratique de laboratoire, Vmax et Km ne sont pas mesurés directement mais estimés par régression à partir de plusieurs mesures de vitesse à différentes concentrations de substrat, souvent après linéarisation (méthode de Lineweaver-Burk) — ce calculateur suppose que ces deux paramètres sont déjà connus et calcule la vitesse prédite pour une concentration donnée, l'usage le plus courant une fois l'enzyme caractérisée. La même forme fonctionnelle en « saturation hyperbolique » apparaît aussi hors de l'enzymologie, par exemple dans la façon dont le taux de conversion alimentaire d'un élevage plafonne au-delà d'un certain niveau de ration.
Exemple : vitesse à la concentration Km
Données d'entrée
Vmax = 10 µmol/min. Km = 2 mM. Concentration de substrat [S] = 2 mM.
Calcul
v = (10 × 2) / (2 + 2) = 20 / 4 = 5 µmol/min.
Résultat
La concentration de substrat étant ici égale à Km, la vitesse obtenue (5 µmol/min) est exactement la moitié de la vitesse maximale (10 µmol/min) — c’est la définition même de Km.
Questions fréquentes
Que représente concrètement Km, au-delà de la définition mathématique ?
Km reflète l'affinité de l'enzyme pour son substrat : une valeur faible signifie que l'enzyme atteint une vitesse élevée même à faible concentration de substrat (forte affinité), tandis qu'une valeur élevée signifie qu'il faut beaucoup de substrat pour approcher la vitesse maximale (affinité plus faible). Ce n'est pas une mesure de la vitesse de la réaction en elle-même — deux enzymes peuvent avoir le même Km avec des Vmax très différents.
Pourquoi la vitesse n’augmente-t-elle plus au-delà d’une certaine concentration de substrat ?
Parce que l'enzyme dispose d'un nombre fini de sites actifs : une fois que la quasi-totalité des molécules d'enzyme sont occupées en permanence par une molécule de substrat, ajouter davantage de substrat n'accélère plus la réaction, puisque c'est la quantité d'enzyme disponible (et non de substrat) qui devient le facteur limitant. C'est cette saturation qui définit Vmax.
Cette équation s’applique-t-elle à toutes les enzymes ?
Elle décrit bien le comportement de la majorité des enzymes à un seul site actif suivant une cinétique simple (dite michaelienne), mais pas les enzymes allostériques à plusieurs sites actifs en interaction, dont la courbe vitesse/substrat est sigmoïde plutôt qu'hyperbolique (décrite par l'équation de Hill). Elle suppose également que la concentration de substrat reste très supérieure à celle de l'enzyme et que la réaction est mesurée à sa vitesse initiale, avant qu'une accumulation de produit ne ralentisse la réaction.